端粒是真核生物染色体末端的特殊结构，对于维持基因组的完整性与染色体的稳定性至关重要，同时在癌症与衰老过程中也发挥着重要作用。端粒是由高度保守的重复序列DNA及一系列相关的蛋白质组成。端粒DNA结合蛋白主要由Shelterin复合物和CST复合物等两大蛋白质复合物构成。Shelterin复合物主要包含：TRF1、TRF2、Rap1、TIN2、TPP1和POT1等六种蛋白。TRF1和TRF2可以特异性的识别并结合端粒双链DNA部分的TTAGGG序列；Rap1 通过与TRF2的相互作用而结合在端粒上；TIN2在很大程度上扮演了桥梁的角色，能够同时与TRF1、TRF2以及TPP1相互作用；POT1则可以与端粒的单链DNA之间形成稳定的作用区域；TPP1能够同时与TIN2及POT1相互作用，连接起Shelterin在单链DNA和双链DNA区域结合的蛋白复合物，从而形成一个庞大的六元复合体结合端粒末端。Shelterin复合物的存在使得细胞得以识别端粒末端和普通的DNA双链断裂之间的差别，从而保护端粒免于DNA损伤反应和损伤修复等途径的所造成的染色体末端异常融合。对于低等真核生物，特别是真菌细胞中CST复合物（Cdc13-Stn1-Ten1）与端粒单链DNA结合并发挥保护端粒和维持端粒长度的作用。一方面，Cdc13与端粒酶复合物Est1亚基直接相互作用，进而招募端粒酶复合物至端粒合成G链；另一方面，Cdc13与Stn1和Ten1形成CST复合物覆盖并保护端粒末端，抑制端粒酶对端粒的过度延伸，以及通过与DNA聚合酶α-引物酶复合物相互作用以促进C链的填充复制。在生物进化的过程中，绝大多数生命体通过端粒酶途径来缓解端粒的缩短。端粒酶全酶主要包括具有反转录功能的催化亚基蛋白TERT、RNA亚基组分TER以及多种活性调节亚基蛋白，上述任何组分的活性缺失或者调控紊乱，都会导致端粒酶活性的异常甚至完全丧失，诱发包括先天性角化不良、再生障碍性贫血、先天性肺纤维症等在内的多种综合症的发生。在大约85%的肿瘤细胞中，端粒酶的活性均呈现阳性；而90%以上的邻近正常组织的端粒酶活性均呈现阴性。因此，通过抑制端粒酶活性来阻止癌细胞的生长成为治疗癌症的又一强有力的方法，正逐渐成为国内外研究的热点。